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http://repositorio.utfpr.edu.br/jspui/handle/1/33310| Título: | Imobilização de lipases em tecido de algodão: aproveitamento de resíduos têxteis para obtenção de biocatalisadores heterogêneos |
| Título(s) alternativo(s): | Immobilization of lipases in cotton fabric: use of textile waste to obtain heterogeneous biocatalyst |
| Autor(es): | Zanella, Gabriella Sadako Igarashi |
| Orientador(es): | Baron, Alessandra Machado |
| Palavras-chave: | Enzimas imobilizadas Resíduos industriais Indústria têxtil Esteres Penicillium Immobilized enzymes Factory and trade waste Textile industry Esters |
| Data do documento: | 1-Set-2023 |
| Editor: | Universidade Tecnológica Federal do Paraná |
| Câmpus: | Londrina |
| Citação: | ZANELLA, Gabriella Sadako Igarashi. Imobilização de lipases em tecido de algodão: aproveitamento de resíduos têxteis para obtenção de biocatalisadores heterogêneos. 2023. Dissertação (Mestrado em Engenharia Ambiental) - Universidade Tecnológica Federal do Paraná, Londrina, 2023. |
| Resumo: | Peças feitas de algodão se decompõem em vinte anos podendo ser empregadas na imobilização enzimática como um suporte eco-amigável reduzindo os custos de produção e concedendo-lhes uma melhor destinação. Com isso, o objetivo principal deste presente trabalho foi imobilizar lipases de Penicillium corylophilum IOC 4211 em tecidos de algodão para posterior aplicação biocatalítica. Para tanto, foi estudada a simultânea produção e imobilização de lipases por fermentação em estado sólido. Nesta etapa, utilizou-se o farelo de semente de girassol como substrato, 1 g de tecido de algodão, umidade do meio com 55%, 29°C, 144 h. O tecido antes e após o processo de fermentação e imobilização foi analisado por espectroscopia no infravermelho por transformada de Fourier (FTIR) acoplada ao acessório de reflectância total atenuada (ATR) e análise termogravimétrica (ATG). Em relação ao FTIR, observou-se apenas um alargamento da banda de absorção na faixa 3600-3000 cm-1 que corresponde à região das ligações peptídicas entre grupos hidroxilas (-OH) e aminas (-NH2) da lipase. Para a ATG, observou-se uma pequena diminuição na estabilidade térmica do tecido após a imobilização. A atividade lipolítica para a lipase imobilizada (Lip-Tecido) foi de 41,1 ± 2,5 U g-1. Avaliou-se ainda o efeito da temperatura (40 a 60°) e a estabilidade à temperatura (40 a 70 °C) e em solventes orgânicos na atividade da lipase imobilizada. Os resultados mostraram que a atividade foi maior (105,33 ± 7,0 U g-1) à 55°C, a Lip-Tecido perdeu aproximadamente 40% da atividade inicial após incubação a 70 °C por 30 min e foi mais estável em álcool isoamílico (138 ± 16 % de atividade residual). A Lip-Tecido foi aplicada na síntese do oleato de etila, tendo como solvente o n-heptano, em um planejamento experimental 23 (temperatura-T, unidades enzimáticas- U e Razão molar ácido: álcool-RM), com triplicata no ponto central. A maior conversão em éster em 24 h foi de 56% (44°C; 50 U e RM de 1:1). Foi possível concluir que o método de imobilização realizado é simples, versátil e econômico para preparar um biocatalisador heterogêneo com eficiência catalítica em reações de hidrólise e síntese de ésteres. Além disso, há a possibilidade de outros tipos de tecidos serem utilizados como suporte na imobilização visando o aproveitamento e valorização de resíduos têxteis. |
| Abstract: | Pieces made from cotton decompose in twenty years and can be used in enzymatic immobilization as an eco-friendly support, reducing production costs and giving them better disposal. Therefore, the main objective of this present work was to immobilize lipases from Penicillium corylophilum IOC 4211 on cotton fabrics for subsequent biocatalytic application. To this end, the simultaneous production and immobilization of lipases by solid state fermentation was studied. In this step, sunflower seed bran was used as substrate, 1 g of cotton fabric, medium humidity of 55%, 29°C, 144 h. The tissue before and after the fermentation and immobilization process was analyzed by Fourier transform infrared spectroscopy (FTIR) coupled to the attenuated total reflectance (ATR) accessory and thermogravimetric analysis (TGA). In relation to FTIR, only a broadening of the absorption band was observed in the range 3600-3000 cm-1, which corresponds to the region of peptide bonds between hydroxyl groups (-OH) and amines (-NH2) of the lipase. For ATG, a small decrease in tissue thermal stability was observed after immobilization. The lipolytic activity for the immobilized lipase (Lip-Tissue) was 41.1 ± 2.5 U g-1. The effect of temperature (40 to 60°) and stability at temperature (40 to 70°C) and in organic solvents on the activity of immobilized lipase were also evaluated. The results showed that the activity was higher (105.33 ± 7.0 U g-1) at 55°C, the Lip-Tissue lost approximately 40% of its initial activity after incubation at 70°C for 30 min and was more stable in isoamyl alcohol (138 ± 16% residual activity). Lip-Tecido was applied in the synthesis of ethyl oleate, using n-heptane as the solvent, in an experimental design 23 (temperature-T, enzymatic units-U and molar ratio acid: alcohol-MR), with triplicate at the central point. The highest conversion to ester in 24 h was 56% (44°C; 50 U and RM of 1:1). It was possible to conclude that the immobilization method performed is simple, versatile and economical to prepare a heterogeneous biocatalyst with catalytic efficiency in hydrolysis reactions and ester synthesis. Furthermore, there is the possibility of other types of fabrics being used as support in immobilization aiming at the use and valorization of textile waste. |
| URI: | http://repositorio.utfpr.edu.br/jspui/handle/1/33310 |
| Aparece nas coleções: | LD - Programa de Pós-Graduação em Engenharia Ambiental |
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